عرض مصدر هيدروكسيلاز الحمض الأميني العطري المعتمد على البيوبتيرين

{{Pfam box
| Symbol = Biopterin_H
| Name = Biopterin_H
| image = PDB 1mmt EBI.jpg
| width =
| caption = البنية البلورية [[بنية بروتين ثالثية|لمركب ثالثي]] للنطاق المحفز من [[هيدروكسيلاز الفينيل ألانين]] البشري (Fe(II)) في مركب مع رباعي هيدرو البيوبترين و ال[[نورليوسين]].
| Pfam = PF00351
| Pfam_clan =
| InterPro = IPR019774
| SMART =
| PROSITE = PDOC00316
| MEROPS =
| SCOP = 1toh
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| CAZy =
| CDD = cd00361
}}
'''هيدروكسيلاز الحمض الأميني العطري المعتمد على البيوبتيرين''' واختصارا '''({{اختصار مخفي|AAAH|Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase}})''' هي عائلة من [[إنزيم]]ات [[حمض أميني|الأحماض الأمينية]] العطرة التي تشمل: [[هيدروكسيلاز الفينيل ألانين]]، [[هيدروكسيلاز التيروسين]] و[[هيدروكسيلاز التريبتوفان]]. تقوم هذه الإنزيمات بإضافة [[مجموعة هيدروكسيل]] للأحماض الأمينية [[فينيل ألانين|L-فينيل ألانين]]، [[تيروسين|L-تيروسين]]، [[تريبتوفان|L-تريبتوفان]] على التوالي.
إنزيمات AAAH هي بروتينات ذات صلة وظيفية وبنيوية وتعمل [[تحفيز|كمحفزات]] {{Interlanguage link multi|مرحلة تحديد المعدل|lt=محدِّدة للمعدل|en|Rate-determining step}} في مسارات [[أيض]]ية مهمة.<ref name="pmid3475690">{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Grenett HE, Ledley FD, Reed LL, Woo SL | عنوان = Full-length cDNA for rabbit tryptophan hydroxylase: functional domains and evolution of aromatic amino acid hydroxylases | صحيفة = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | المجلد = 84 | العدد = 16 | صفحات = 5530–4 |تاريخ=August 1987 | pmid = 3475690 | pmc = 298896 | doi = 10.1073/pnas.84.16.5530| مسار = }}</ref> يحتوي كل أنزيم من AAAH على ال[[حديد]] ويحفز إضافة هيدروكسيل في الحلقة العطرية للأحماض الأمينية العطرية باستخدام [[رباعي هيدرو البيوبتيرين]] (BH4) [[ركيزة (كيمياء حيوية)|كركيزة]]. تُنظَّم إنزيمات الـAAAH عبر [[فسفرة]] ال[[سيرين]] في [[نهاية أمينية|نهاياتها الأمينية]].
== الدور في الأيض ==
لدى البشر، يمكن أن يسبب عوز هيدروكسيلاز الفينيل ألانين [[بيلة الفينيل كيتون]]، وهو أشهر خطأ وراثي في أيض الأحماض الأمينية.<ref name="pmid9406548">{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Erlandsen H, Fusetti F, Martinez A, Hough E, Flatmark T, Stevens RC | عنوان = Crystal structure of the catalytic domain of human phenylalanine hydroxylase reveals the structural basis for phenylketonuria | صحيفة = Nat. Struct. Biol. | المجلد = 4 | العدد = 12 | صفحات = 995–1000 |تاريخ=December 1997 | pmid = 9406548 | doi = 10.1038/nsb1297-995| مسار = }}</ref> يحفز هيدروكسيلاز الفينيل ألانين تحويل L-فينيل ألانين إلى L-تيروسين. يحفز هيدروكسيلاز التيروسين [[خطوة محددة لسرعة التفاعل|مرحلة تحديد المعدل]] في التخليق الطبيعي لل[[كاتيكولامين]]ات: تحويل L-تيروسين إلى [[ليفودوبا|L-دوبا]]. بشكل مماثل يحفز هيدروكسيلاز التريبتوفان مرحلة تحديد المعدل في تخليق ال[[سيروتونين]]: تحويل L-تريبتوفان إلى [[5-هيدروكسي التريبتوفان|5-هيدروكسي-L-تريبتوفان]].
{{Catecholamine and trace amine biosynthesis|align=right}} {{تحديد}}
== البنية ==
تم اقتراح أن كل إنزيم من إنزيمات AAAH يحتوي على [[نطاق بروتين|نطاق]] [[تحفيز]]ي (C) [[تسلسل محفوظ|محفوظ]] في النهاية الكربوكسيلية ونطاق تنظيمي (R) غير ذي صلة به في النهاية الأمينية. من الممكن أن النطاق التنظيمي نشأ من جينات تم توظيفها من مصادر مختلفة لتوليفها ومكاملتها مع الجين الأصلي الخاص بالنطاق المحفز. وعليه، بالتكامل مع نفس النطاق التحفيزي، حصلت هذه الإنزيمات على خصائصها التنظيمية الفريدة التي توفرها نطاقاتها التنظيمية المختلفة.
== مراجع ==
{{مراجع|2}}
{{شريط بوابات|علم الأحياء الخلوي والجزيئي|الكيمياء الحيوية}}
{{بذرة علم الأحياء الخلوي والجزيئي}}
[[تصنيف:مجالات البروتين]]